CAS@home

AMBITO: Biologia, Medicina, Fisica

STATO: CHIUSO

ATTACH: http://casathome.ihep.ac.cn/

L'obiettivo del progetto, nato nel 2010, è quello di incoraggiare ed assistere i ricercatori in Cina ad adottare le tecnologie del calcolo distribuito e del pensiero distribuito per le loro ricerche. Il progetto si compone di tre parti:

Organizzare incontri e workshop sul calcolo distribuito per ricercatori cinesi ed in particolare per quelli della Chinese Academy of Sciences.
Lanciare delle applicazioni pilota.
Costruire un sito con le informazioni necessarie ai ricercatori (che è poi il sito del progetto).

Il progetto è portato avanti dal Centro di Calcolo dell'Institute of High Energy Physics (IHEP) e dalla Chinese Academy of Sciences (CAS). Hanno organizzato diversi workshop e partecipato a meeting internazionali.

L'applicazione pilota SCThread, riguardante la predizione delle strutture proteiche, ha partecipato al CASP9 e continua ad essere sviluppata.

E' stata anche avviata una collaborazione con il CERN per lo sviluppo di una applicazione riguardante la simulazione della collisione tra particelle.

Per ulteriori informazioni visitate il thread ufficiale presente nel nostro forum.

Capire le strutture e le interazioni delle proteine è necessario per comprendere i loro meccanismi e, quindi indispensabile, per una comprensione completa dei processi vitali a livello molecolare. Attualmente, più di 7 milioni di casi di proteine raggiungono una precisione di una risoluzione media NMR o sequenze che sono depositate nel database UniProtKB/TrEMBL ma solo 50'000 di loro hanno sperimentato/sperimentalmente risolto le strutture. L'elevata domanda della communità per strutture proteiche ha piazzato la predizione di strutture proteiche basata sul computer, l'unico mezzo per risolvere il problema, in una posizione cruciale senza precedenti.

Tuttavia, la predizione della struttura delle proteine richiede enormi tempi di calcolo. Per istanza, rifinitura, i metodi principali per la predizione della struttura delle proteine consumano tanto tempo perché la sequenza di interrogazione deve essere allineata a tutte le sagome del database. Il calcolo volontario è assolutamente una grossa opportunità per la predizione della struttura delle proteine.

Questa applicazione (SCThread) ha implementato un effettivo metodo di filettatura basato sul fenomeno del short-cut. Lo short-cut è frequentemente osservato quando due strutture proteiche simili sono allineate l'una col'altra. Per queste paia, esistono dei metodi di filettatura che falliscono sempre l'identificazione delle loro strutture proteiche simili con la conseguenza che non possono ottenere l'allineamento ottimale. Il loro metodo progetta una nuova funzione di punteggio che prende in considerazione gli short-cut. Nel frattempo, un algoritmo di programmazione dinamico può essere utilizzato per derivare la soluzione ottimale nella funzione punteggio. Comparando questo con altri metodi di filettatura, il loro metodo può migliorare notevolmente l'accuratezza dell'allineamento sulle coppie di short-cut ed inoltre funziona bene anche sugli esempi non short-cut.

Una prossima generazione di SCThread chiamato ThreeThread è in sviluppo in questo momento e si aspettano che venga messo online prima di dicembre 2011.

Progressi

Grazie a tutti! Hanno ottenuto degli ottimi risultati sulle proteine rilasciate recentemente.

Risultati su 5 proteine rilasciate nel CASP9 (10-12-2010)

Template	Proteina	Lunghezza template	Lunghezza proteina	Punteggio totale	Punteggio TM	GDT-TS
2nv9a	T0515	371	365	-8187.3	0.7210	0.4863
1udda	T0516	215	229	-7608.84	0.8306	0.6943
1ab8a	T0520	177	189	-4071.72	0.5800	0.4894
1y23a	T0522	139	134	-2502.79	0.5720	0.5149
1wa9a	T0523	317	120	-2092.76	0.5931	0.5521

Grazie al contributo di tutti i volontari che supportano CAS@home, il team SCThread ha pubblicato un articolo su BMC Structural Biology nel 2011 basato sui risultati elaborati. (Research Incorporating Ab Initio energy into threading approaches for protein structure prediction : Mingfu Shao, Sheng Wang, Chao Wang, Xiongying Yuan, Shuai Cheng Li, Weimou Zheng, Dongbo Bu BMC Bioinformatics 2011, 12(Suppl 1):S54).

Sovrapposizione della struttura nativa della T0515 ed il loro modello

Stato del progetto: progetto chiuso

Iscrizione libera.

Requisiti minimi: nessuno

Gli sviluppatori non segnalano requisiti minimi da rispettare.

Screensaver: disponibile non disponibile

Note o immagine

Assegnazione crediti: fissati per singola WU/ variabili in base al tempo di elaborazione

Quorum = 2 (se è >1 le WU dovranno essere convalidate confrontando i risultati con quelli di altri utenti).

Applicazioni e WU disponibili:

Cliccare sulle icone relative alle "Applicazioni"

e allo "Stato del server"

Sistemi operativi supportati: vedi scheda

Dati specifici sull'elaborazione:

Per ottenere dati sulla durata media dell'elaborazione, la RAM necessaria e la dead line, consultare la scheda "Info tecniche" qui a destra. Per informazioni particolareggiate (specifiche per applicazione e sistema operativo, intervallo di backup e crediti assegnati) rifarsi alla pagina dei risultati del progetto WUprop@home.

Problemi comuni: nessuno vedi elenco

Non si riscontrano problemi significativi.

Supporto al progetto: supportato

Per unirsi al team BOINC.Italy consultare la scheda "Link" qui a destra cliccando sull'icona relativa al "JOIN"