ARGOMENTO:

boboviz ha scritto:

La versione 3.20 del client ha risolto il problema della grafica che crashava....

A me l'ha visualizzata oggi questa notizia nonostante sia datata 13 gennaio... Perchè???

Herr Fritz 27 ha scritto:

boboviz ha scritto:

La versione 3.20 del client ha risolto il problema della grafica che crashava....

A me l'ha visualizzata oggi questa notizia nonostante sia datata 13 gennaio... Perchè???

perchè l'aggregatore di boincstats ultimamente fa schifo

No ma io mi riferisco proprio al sito di rosetta...

Ciao e grazie!!!

Come da news stanno cominciando i post dei vari ricercatori del BakerLab in cui vengono spiegate le direzioni della ricerca in Rosetta:

The first of these interactions involves a protein called p53 and another called Mdm4. p53 is a communication hub in our cells, used to translate information about unwanted DNA mutations into an effective response by the cell. The activity of p53 is modulated by a pair of other proteins, Mdm4 and Mdm2, which act to shut off p53 when all is well. Cancer cells depend on DNA mutations to stay alive and so they find ways to shut off p53, either by reducing the amount available p53 or by expanding the amount of available Mdm4 or Mdm2. that way p53 doesn't rat out mutations that the cancer might need to survive. Scientists have spent a lot of time trying to understand how Mdm4 and Mdm2 work. They do this by shutting off Mdm2 and Mdm4 with drugs. There are even drugs that will shut off just Mdm2. There are no drugs, however, that will shut off just Mdm4. So I'm trying to make one. This is a tricky process since Mdm2 and Mdm4 are very similar, making it hard for proteins to tell them apart.

Praticamente sta cercando di studiare come agganciare queste proteine coinvolte nella formazione dei tumori.
Ovviamente ringrazia tutti i partecipanti al progetto

Thanks for lending us your spare computer time. Projects like this one require so much computational time that they would be impossible without you.

Bug della grafica risolto anche anche per me con la 3.20.

Se avete pazienza provo a buttare giù un articoletto con i tre post di moody...

Un bel pò di wu con la denominazione _casp9_
Ma se tra 2 mesi comincia il casp10???

A proposito, si ripeterà il lieto evento del CASP.ITA???

boboviz ha scritto:

Un bel pò di wu con la denominazione _casp9_
Ma se tra 2 mesi comincia il casp10???

A proposito, si ripeterà il lieto evento del CASP.ITA???

sarebbe carino sapere se ci partecipa anche POEM e in caso affermativo fare una gara su entrambi i progetti: classifiche separate (per crediti) con assegnazione di punti in base alla classifica e somma dei punti per la classifica finale

ci sono anche altri progetti BOINC che vi partecipano?

baxnimis ha scritto:

ci sono anche altri progetti BOINC che vi partecipano?

A Marzo cominciano le iscrizioni, vediamo....


P.S.
La riunione finale della competizione, a Dicembre, la fanno a Gaeta

Diario di David Baker - 29 gennaio 2012

Last year we described in Science magazine the design of a new enzyme which catalyzes a chemical reaction called the Diels Alder reaction involving the formation of two carbon-carbon bonds. This reaction is interesting because no natural enzymes are known to catalyze the reaction. However, it wasn't a very good enzyme, and we asked FoldIt players to try to improve it. As described in Nature Biotechnology this month, remarkably FoldIt players were able to make the designed enzyme 20 times faster by inserting a completely new loop which helps the enzyme bind the chemicals it links together. The combination of Rosetta@Home and FoldIt is turning out to be powerful indeed for solving challenging problems in biomedicine!

L'anno scorso su Science è stato descritta la configurazione di un nuovo enzima in grado di catalizzare una reazione chimica detta di Diels Alder, coinvolgendo la formazione di due legami carbonio-carbonio. Questa reazione è interessante in quanto non esistono enzimi naturali in grado di catalizzare questo processo. Non era comunque un ottimo enzima, quindi è stato chiesto ai giocatori di FoldIt di provare a migliorarlo. Come descritto nel numero di questo mese di Nature Biotechnology, i giocatori di FoldIt sono stati incredibilimente abili nel efinire un enzima 20 volte più veloce inserendo nuove catene che aiutano l'enzima nel favorire il legame tipico della reazione catalizzata. La combinazione di Rosetta@Home e FoldIt si è dimostrata dotata di un'effettiva potenza nel risolvere i problema posti dalla biomedicina.

Ciao ragazzi!
Un saluto a tutti e complimenti a Herr Fritz nuovo referente! Bello l'articolo!!
Buono scaccolo a tutti quanti!

7D9 ha scritto:

Ciao ragazzi!
Un saluto a tutti e complimenti a Herr Fritz nuovo referente! Bello l'articolo!!
Buono scaccolo a tutti quanti!

Ullallà, chi si rivede!!
Grande 7D9, come va???

Ciao boboviz! Il mago di RALPH!
Tutto bene. Ormai ho solo più un netbook e internet a singhiozzo. Niente più Rosetta per me.
Lascio tutto in eredità a voi altri.

7D9 ha scritto:

Ciao boboviz! Il mago di RALPH!
Tutto bene. Ormai ho solo più un netbook e internet a singhiozzo. Niente più Rosetta per me.
Lascio tutto in eredità a voi altri.

Mi dispiace. Magari un giorno tornerai


E gli studi?

Non riesco più ad inviare e ricevere nuove wu, anche a voi da stò problema?

Confermo... Anch'io lo stesso problema...

Visto che sono arrivato in ritardo sulla news (purtroppo non ho ancora capito perchè alle volte esce la news ma io dal loro sito non vedo niente...), stamattina ho trovato quale novità hanno introdotto nell'ultima release del client; pare abbiano implementato una nuova tecnica di analisi delle proteine della Homology modelling. Allego il wiki-link per chi vuole saperne di più. Chiedo scusa, ma ora non posso fare traduzioni o sintetizzarne il contenuto.

Ciao!!!

Nelle wu CASP9 ho notato una stana cosa nella grafica, praticamente un trattino bianco al centro della simulazione...


Qualcuno ha qualche idea di cosa sia???

boboviz ha scritto:

Nelle wu CASP9 ho notato una stana cosa nella grafica, praticamente un trattino bianco al centro della simulazione...

Qualcuno ha qualche idea di cosa sia???

Questo è quello che è comparso a me...
ma non ho la minima idea di cosa sia!

A me non compare al centro della simulazione, ma più defilato e staccato dal resto...

Non sapendo cosa riguarda l'elaborazione potrei dire che potrebbe sembrare quasi un sistema di riferimento (tipo x, y, z). Se fosse qualcosa riguardo il docking potrei pensare che sia il ligando in procinto di legarsi al sito attivo della proteina.

Boh...