Allora, ammetto di aver interpretato male il termine cross-docking, pensavo fosse una sorta di parola composta visto che ad una prima ricerca avevo trovato solo link inerenti la logistica.
Da quello che ho capito leggendo questo
link
, peraltro già riportato pagine addietro da Venturini Dario, ci sono due tipi di analisi dell'unione tra proteine e ligandi: il self-docking e il cross-docking.
Innanzi tutto quello che viene chiamato docking è ciò che permette alle proteine di svolgere le funzioni per cui sono preposte. Da Wikipedia:
Il ligando è una molecola in grado di legare una biomolecola e formare un complesso in grado di svolgere o indurre una funzione biologica. In senso stretto, si tratta solitamente di una molecola effettrice in grado di legarsi da una proteina bersaglio attraverso una interazione debole come un legame ionico, un legame idrogeno o una interazione di Van der Waals. Tale biomolecola bersaglio è il più delle volte un recettore.
L'associazione del ligando alla biomolecola bersaglio (evento indicato con il termine inglese docking, attracco) è solitamente reversibile: un legame irreversibile (legame covalente) tra ligando e target è molto raro nei sistemi biologici.
A differenza di quanto previsto dalla definizione di ligando in chimica inorganica, è del tutto irrilevante che il ligando - per come è inteso in biochimica - si leghi ad un sito metallico o meno. L'interazione tra ligando e recettore altera la conformazione (la struttura tridimensionale) del recettore stesso. La variazione conformazionale si riflette in un nuovo stato funzionale (la funzione di una macromolecola è infatti strettamente correlata alla sua struttura). La forza del legame è detta "affinità".
Se ho capito bene per self-docking si intende estrarre il ligando in questione dal complesso che si vuole analizzare, randomizzarne la conformazione, e ripetere l'attracco e ricreare il complesso.
Siccome la funzione di un complesso è dipendente dalla forma che il complesso stesso assume, e siccome la forma del ligando va a cambiare la conformazione del complesso una volta che attracca,le funzioni che un complesso può svolgere cambiano.
Immagine presa da Wikipedia -
In verde il ligando, in arancione
la proteina
Se però, oltre alla conformazione, si cambia anche la struttura cristallina, il tasso di successo del nuovo attracco calano vistosamente. Questo tipo di elaborazione è detta cross-docking e ha un tasso di successo inferiore del self-docking. Si provano quindi varie strutture cristalline al fine di stabilire una scala di affinità con la proteina.
A questo poi si aggiunge che ci possono essere piccole variazioni nella struttura della proteina; questa ulteriore variabile potrebbe essere considerata utilizzando un modello di proteina meno rigido, permettendo un'analisi di problemi "collaterali" altrimenti esclusi se non si considerano versioni omologhe della proteina stessa, magari non note a causa di una risoluzione non sufficiente del modello o ripiegamenti non certi nella conformazione della catena proteica.
Quindi penso che stiano cercando di modellizzare al meglio l'interazione ligano-proteina per capire meglio cosa succede nel nostro corpo, in modo da studiare poi farmaci più mirati (aggiungo io).
Più di così esula dalla mia comprensione visto che non sono del campo...